แสงกับรางวัลโนเบล ตอนที่ 36 | ค.ศ. 1962 สำหรับการศึกษาโครงสร้างของโปรตีนด้วยรังสีเอ็กซ์

Facebook
Twitter
nobelprizes-optics36

 

เดิมทีนั้นการเลี้ยวเบนของรังสีเอ็กซ์เหมาะกับการศึกษาโครงสร้างของคริสตัลที่มีจำนวนอะตอมในหลักสิบหรือหลักร้อยอะตอม แต่เมื่อจำนวนอะตอมเพิ่มมากขึ้นและการเรียงตัวของอะตอมมีความซับซ้อนมากขึ้นอย่างที่พบในสารชีวภาพอย่างโปรตีน การวิเคราะห์ลักษณะการเลี้ยวเบนของรังสีเอ็กซ์เพื่อให้ทราบถึงโครงสร้างของโปรตีนก็ทำได้ยากขึ้น

นอกจากนี้ลวดลายการเลี้ยวเบนของรังสีเอ็กซ์จะมีข้อมูลเฉพาะความเข้มของรังสีเอ็กซ์ที่เลี้ยวเบนออกมาจากอะตอมเท่านั้น ในขณะที่ข้อมูลที่สำคัญอีกส่วนหนึ่งคือเฟสของรังสีเอ็กซ์ได้หายไป ในปี ค.ศ. 1953 นี้เองที่ Max Perutz ซึ่งได้รับการสนับสนุนเป็นอย่างดีจาก Lawrence Bragg ได้ใส่อะตอมหนักของปรอทลงไปที่ตำแหน่งเฉพาะในโมเลกุลของโปรตีนโดยระวังไม่ให้กระทบกระเทือนต่อตำแหน่งอะตอมอื่นๆ อะตอมหนักนี้จะไปเปลี่ยนความเข้มของรังสีเอ็กซ์ที่เลี้ยวเบนออกมาและทำให้ลวดลายการเลี้ยวเบนของรังสีเอ็กซ์เปลี่ยนไป

ฮีโมโกลบิน
ผลึกของฮีโมโกลบินที่อยู่ระหว่างการวิเคราะห์ด้วยรังสีเอ็กซ์

เมื่อนำผลการเลี้ยวเบนของรังสีเอ็กซ์ที่เคลื่อนที่ผ่านโปรตีนที่มีอะตอมของโลหะหนักและที่ไม่มีอะตอมของโลหะหนักมาเปรียบเทียบกัน เขาสามารถคำนวณข้อมูลเฟสที่ต้องการได้ และทำให้เขาสามารถหาโครงสร้างของโปรตีนฮีโมโกลบินที่อยู่ในเม็ดเลือดแดงได้สำเร็จ

เพื่อนของ Max Perutz ที่ชื่อ John Kendrew ก็ได้ใช้เทคนิคที่ Perutz ได้พัฒนาขึ้นหาโครงสร้างของโปรตีนที่มีความซับซ้อนมากขึ้นอย่างไมโอโกลบิน (โปรตีนที่อยู่ในกล้ามเนื้อและช่วยให้ออกซิเจนถูกเก็บไว้ในกล้ามเนื้อ) ได้สำเร็จ ซึ่งจะต้องวัดการเลี้ยวเบนของรังสีเอ็กซ์ถึงกว่า 250,000 ครั้งเลยดีเทียว

x ray
ภาพการเลี้ยวเบนของรังสีเอ็กซ์เมื่อรังสีเอ็กซ์ตกกระทบฮีโมโกลบิน
ประวัติย่อ : Max Perutz
Max Perutz
Max Perutz

Max Perutz เกิดที่กรุงเวียนนา ออสเตรีย ในวันที่ 19 พฤษภาคม ค.ศ. 1914 ในครอบครัวที่ทำอุตสาหกรรมสิ่งทอ ซึ่งทางครอบครัวเองตั้งความหวังให้เขาศึกษาทางกฎหมาย แต่ครูใหญ่ที่โรงเรียนทำให้ความสนใจทางเคมีของเขาตื่นขึ้นมา ในปี ค.ศ. 1962 เขาได้เข้าศึกษาต่อที่ Viena University และรู้สึกว่าตัวเองเสียเวลาไปกับวิชาที่เกี่ยวข้องกับเคมีอนินทรีย์วิเคราะห์มากเกินไปพร้อมกับค้นพบตัวเองว่าชอบวิชาทางด้านเคมีอินทรีย์มากกว่า ต่อมาในปี ค.ศ. 1936 ได้ตัดสินใจไปศึกษาต่อที่ Cambridge University โดยได้ทำงานวิจัยร่วมกับ John Bernal ในห้องปฏิบัติการ Cavendish ช่วงที่นาซีบุกยุโรปทำให้เขาขาดการสนับสนุนค่าใช้จ่ายจากทางครอบครัว แต่ Lawrence Bragg ได้ช่วยเขาโดยให้ทำงานในหน้าที่ของผู้ช่วยวิจัยในห้องปฏิบัติการ ความสนใจโครงสร้างฮีโมโกลบินเริ่มจากการสนทนากับ Felix Haurowitz ที่กรุงปราก ในเดือนกันยายน ค.ศ. 1937 มี Gilbert Adair ทำผลึกของฮีโมโกลบินให้ และ มี John Bernal และ Isidor Fankuchen สอนการบันทึกภาพเลี้ยวเบนของรังสีเอ็กซ์พร้อมทั้งวิธีการแปลผล นอกเหนือจากงานทางด้านโปรตีน เขายังให้ความสนใจกับผลึกของธารน้ำแข็ง เขาใช้เวลาว่างปีนเขา เล่นสกี และ ทำสวน

ประวัติย่อ : John Kendrew
John Kendrew
John Kendrew

John Kendrew เกิดที่ Oxford ในวันที่ 24 มีนาคม ค.ศ. 1917 เขาเข้าศึกษาที่ Trinity College ในช่วงปี ค.ศ. 1936-1939 จากนั้นเข้าทำงานที่ภาควิชาฟิสิกส์เคมีที่ Cambridge University เป็นเวลา 2-3 เดือน หลังจากนั้นได้มีโอกาสทำงานด้านเรดาร์ที่หน่วยวิจัยทางสื่อสาร ระหว่างนี้เกิดสงครามโลกขึ้นและเป็นช่วงเวลาที่เขาเริ่มหันมาสนใจชีววิทยาจากแรงบันดาลใจที่ได้จาก John Bernal และ Linus Pauling ต่อมาเริ่มหันมาทำวิจัยทางด้านโปรตีน ในปี ค.ศ. 1946 เขากลับไปที่ Cambridge University ที่ห้องปฏิบัติการ Cabvendish ทำงานวิจัยร่วมกับ Max Perutz ภายใต้คำแนะนำของ Lawrence Bragg เขาได้รับปริญญาเอกในปี ค.ศ. 1949

แหล่งที่มา

  • Nobel Lectures in Chemistry 1942-1962, World Scientific Publishing, January 1999.
  • https://nobelprize.org, accessed Feb 2019.
  • https://en.wikipedia.org, accessed Feb 2019.
  • ศรัณย์ สัมฤทธิ์เดชขจร, โฟโทนิกส์ มหัศจรรย์แห่งแสง, นานมีบุ๊คพับลิเคชัน, กรุงเทพฯ, กุมภาพันธ์ 2549.

บทความที่เกี่ยวข้อง